ข้อมูลจากบทคัดย่อ
ยังไม่มีสรุปภาษาไทยสำหรับระเบียนนี้
ด้านล่างเป็นบทคัดย่อต้นฉบับภาษาอังกฤษจากข้อมูลบรรณานุกรม โปรดตรวจบทความต้นฉบับก่อนอ้างอิง
Abstract Accurate detection of leptospirosis requires high-affinity recognition of the conserved LipL32 biomarker. Although LipL32-targeting DNA aptamers have been identified through systematic evolution of ligands by exponential enrichment (SELEX), the molecular basis of their target recognition remains unclear, limiting rational post-SELEX optimization. Here, we investigated the molecular recognition mechanism of the LepDapt-5 aptamer family using molecular dynamics (MD) simulations and binding free-energy analysis. We generated three-dimensional aptamer models using AlphaFold 3 (AF3) and constructed protein–aptamer docking complexes with HADDOCK, showing a stable G-quadruplex (GQ) motif within the aptamer core. Structural and energetic analyses identified key domains contributing to LipL32 binding, while per-residue energy decomposition highlighted nucleotides suitable for rational sequence refinement. Guided by these insights, we introduced targeted single-point mutations, evaluated their effects computationally, and validated their performance experimentally using enzyme-linked aptamer sorbent assays (ELASA). Relative binding free energies (ΔΔGbind) calculated using nonequilibrium alchemical MD showed strong agreement with ELASA measurements: T19A reduced binding affinity, G7C produced minimal change, and G24C significantly enhanced affinity. Experimental equilibrium dissociation constants (KD) further supported these predictions, identifying G24C as the highest-affinity variant. Additionally, the G24C mutant retained strong binding to LipL32 while exhibiting no detectable binding to the NS1 protein of dengue virus 2 and the E2 protein of Chikungunya virus.
เหตุผลที่อยู่ในฐานติดตาม
ระเบียนนี้ได้รับ Impact Signal 77/100 จากความใหม่ แหล่งเผยแพร่ ความร่วมมือ และสัญญาณในข้อมูลบรรณานุกรม คะแนนนี้ใช้จัดลำดับการติดตาม ไม่ใช่การตัดสินคุณภาพงานวิจัย
ประเด็นที่เกี่ยวข้อง: Advanced biosensing and bioanalysis techniques · DNA and Nucleic Acid Chemistry · RNA and protein synthesis mechanisms
บทบาทของนักวิจัยและสถาบันไทย
Tri Cao Vu · Boonchoy Soontornworajit · Pichayanoot Rotkrua · Jiraporn Arunpanichlert · Cong Quang Vu · Yuthana Tantirungrotechai · Thammasat University
ข้อจำกัดของข้อมูล
หน้านี้เป็นระเบียนบรรณานุกรมและข้อมูลจากบทคัดย่อ ยังไม่ใช่บทวิเคราะห์ฉบับเต็มหรือการประเมินคุณภาพงานวิจัย ควรตรวจสอบ DOI และเอกสารต้นฉบับก่อนนำไปอ้างอิง